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Zu Höchstleistungen getrieben

erstellt von holgerkroker zuletzt verändert: 25.06.2013 10:12

Die Wirbeltiere haben sich auf der Erde einen gewaltigen Lebensraum erschlossen. Auf allen Kontinenten, in allen Weltmeeren und in großer Höhe der Atmosphäre finden sich Vertreter der verschiedenen Klassen. Die Anpassung an die verschiedenen Lebensräume lässt sich auch an einem so grundlegenden System wie Sauerstofftransport ablesen. In "Science" berichten gleich drei Gruppen über unterschiedliche Anpassungen.

Streifengänse überfliegen den Himalaya in rund 9000 Metern Höhe, Pottwale tauchen ihrer Beute in Tiefen von 2000 Metern und mehr hinterher. Auch diese Tiere bewältigen ihre extremen Lebensstile mit Hilfe der Sauerstoffatmung. Bereitgestellt wird der kostbare Stoff im Grunde immer auf die Art, die schon bei den urtümlichen Fischen vor mehr als 300 Millionen Jahren anzutreffen ist: Gebunden an eisenhaltige Moleküle, die Myo- und Hämoglobin genannt werden. Allerdings haben sich diese Moleküle an die verschiedenen Lebensweisen angepasst. "Unter anderem haben sich die Funktionsweisen der sauerstoffbindenden Proteine über evolutionäre Zeiträume hinweg verändert", erklärt der Physiologe Jay Storz von der Universität Nebraska in Lincoln.

 Muskelfasern im Vergleich: Farbunterschiede je nach Gehalt des sauerstoffbindenden Myoglobins. (Bild: Science/M. Berenbrink/S. Mirceta)Tief in die Entwicklungsgeschichte der Fische, der ältesten Wirbeltiergruppe, ist die kanadische Biologin Jodie Rummer hinabgestiegen, um die Hämoglobin-Verbesserungen bei den Strahlenflossern zu entschlüsseln. Zu dieser Klasse, die im späten Silur vor rund 420 Millionen Jahren auftauchte, gehören fast alle heutigen Knochenfische. Sie besitzen ein spezielles Hämoglobin, das außerordentlich säureempfindlich ist. "Bei erniedrigtem pH-Wert setzt dieses Hämoglobin große Mengen Sauerstoff frei", erklärt Jodie Rummer, die derzeit an der James-Cook-Universität im australischen Townsville die Fische des Großen Barriereriffs vor Queensland studiert. Der Effekt wird nach seinem Entdecker Root-Effekt genannt. Ein Enzym schleust dabei Kohlendioxid in die roten Blutkörperchen ein, das den innerzellulären pH-Wert soweit senkt, dass das Hämoglobin seine Sauerstofffracht freisetzt. Bislang wusste man, dass die Strahlenflosser ihn benutzen, um ihre Augen mit besonders viel Sauerstoff zu versorgen und um ihr Ausgleichsorgan, die Schwimmblase, zu steuern.

Rummer und ihre Kollegen haben jetzt mit Versuchen herausgefunden, dass der Root-Effekt auch so etwas wie einen Turbo für die Fischmuskeln darstellt. "Ich habe mit Modellierungen herausgefunden, dass das Root-Hämoglobin über 20 Mal effizienter Sauerstoff bereitstellt als unser Hämoglobin", erklärt Rummer, "da lag es nahe, zu schauen, ob nicht die leicht sauren Bedingungen in einem aktiven Muskel ausreichen, um mit diesem Effekt sehr viel Sauerstoff auch in Muskelgewebe bereitzustellen." Rummer implantierte modernste Hightech-Messgeräte, die nur noch so fein sind wie ein Haar in den Muskeln von Forellen und verfolgte das Geschehen vor Ort, als sie die Tiere gegen eine künstliche Strömung anschwimmen ließ oder dem Wasser mehr Kohlendioxid zusetzte. Und tatsächlich stieg die Sauerstoffsättigung in den Muskeln der Tiere um 65 Prozent. Ein Enzym sorgte offenbar dafür, dass der Kohlendioxidspiegel in den roten Blutzellen anstieg und so der Root-Effekt einsetzte. "Viele Fische sind unglaublich leistungsfähig, die Lachse oder Thunfische zum Beispiel", sagt Jodie Rummer, "wir denken, das hat viel mit ihrer Fähigkeit zu tun, ihren Muskeln eine Extraportion Sauerstoff zur Verfügung zu stellen."

 Klappmützen können wegen der hohen Myoglobin-Konzentration in ihren Muskeln bis zu 52 Minuten lang tauchen. (Bild: Science/J. Burns)Bei Walen und Robben, die zum Teil stundenlang unter Wasser bleiben können, hat Michael Berenbrink von der Universität Liverpool diese Veränderungen nachvollzogen. "Es gibt Walarten, die nach einem einzigen Atemzug mehr als eine Stunde unter Wasser bleiben. Wir haben untersucht, welche Rolle das Myoglobin dabei spielt - also das Protein, das Sauerstoff speichert und dem Fleisch seine rote Farbe verleiht." Walfleisch ist eher dunkelrot, fast schwarz, was an der extrem hohen Dichte des Myoglobins in den Muskeln liegt. Eigentlich sollten so große Mengen des Proteins zusammenklumpen und daher funktionsunfähig sein, aber offenkundig, das zeigt die rund 50 Millionen Jahre lange Evolutionsgeschichte der Wale, ist das eben nicht der Fall. Die Lösung liegt in den Proteinen selbst. "Bei allen Rekordtauchern war die elektrische Ladung an der Oberfläche der Proteine höher als bei ihren nicht tauchenden Verwandten. Diese Signatur konnten wir sogar bei den Bibern und Bisamratten nachweisen", erklärt Berenbrink.

Die elektrisch geladene Oberfläche lässt die Myoglobin-Moleküle Abstand zueinander halten, auch wenn sie in ungewöhnlicher Konzentration auftreten. Dabei hat sich die Tauchfähigkeit der Wale im Laufe ihrer Entwicklung immer mehr gesteigert. "Aufgrund unserer Analysen nehmen wir an, dass der wolfsgroße Pakicetus, der als einer der frühesten Ahnen der Wale vor 54 Millionen Jahren gelebt hat, vielleicht zwei Minuten lang tauchen konnte. 15 Millionen Jahre später brachte es der sechs Tonnen wiegende Basilosaurus auf 17 Minuten. Der längste gemessene Tauchgang eines modernen Pottwals beträgt 73 Minuten, der eines Schnabelwals beträgt 88", so Berenbrink. Neben den Walen tauchen auch Robben sehr lange, Weddellrobben und Seeelefanten schaffen im Durchschnitt eine Stunde Tauchzeit, der bisher bekannte Rekord liegt sogar bei der doppelten Dauer. Auch sie schaffen diese Leistungen durch Myoglobin mit verstärkter Oberflächenspannung. "Wir haben bei unseren Vergleichen gefunden, dass die Mutationen, die diese Oberflächenspannung des Moleküls erhöhten, tatsächlich in vielen verschiedenen Arten unabhängig voneinander auftraten", sagt Berenbrink. Erkennbar ist das daran, dass die verschiedenen Myoglobine an jeweils individuell charakteristischen Stellen ihrer Oberfläche aufgeladen sind.

 Die Weißfußmaus kommt auf dem nordamerikanischen Kontinent in nahezu jeder Höhe vor. (Bild: Science/R. MacArthur/K. Campbell)Auf derartige Hochleistung getrimmt ist das Sauerstofftransportmolekül landlebender Säugetiere nicht, doch auch hier kann man eine Anpassung an verschiedene Höhen feststellen. Jay Storz von der University of Nebraska beschäftigt sich mit dem Sauerstofftransportmolekül Hämoglobin bei Weißfußmäusen und konnte seine Probanden schon auf dem Universitätsgelände in Lincoln studieren. Weißfußmäuse gibt es nahezu überall in Nordamerika, aber Storz folgt ihnen bis auf 4300 Meter Höhe in die Hochtäler der Rocky Mountains. "Wir haben nun die Physiologie der Mäusepopulationen aus dem Gebirge und dem Tiefland verglichen", erzählt der Biologe, "die im Gebirge haben eine andere Version des Hämoglobins, wir konnten insgesamt zwölf Mutationen ausmachen." Das Hochgebirgshämoglobin bindet den Sauerstoff effektiver, schließlich ist in großer Höhe die Luft dünn.